Diego González Halphen

Investigador Titular C




Intereses de Investigación

Estructura, función y biogénesis de los complejos mitocondriales involucrados en la fosforilación oxidativa.
Migración de genes mitocondriales al núcleo.
Importación de proteínas mitocondriales al interior de la mitocondria.
Los complejos de la fosforilación oxidativa de las algas clorofíceas.
Las proteínas transportadoras de proteínas de los amiloplastos de algas incoloras.


Trayectoria Profesional

Investigador Titular C

Posdoctorados y Estancias

Institute of Molecular Biology, University of Oregon, EEUU, Eugene, Oregon, EEUU, (1985-1988)
Department of Biology, University of California at Riverside, Riverside, CA, EEUU, (2000-2001)

Formación Académica

Ingeniero Bioquímico, Escuela Nacional de Ciencias Biológicas del I.P.N., Mexico D.F., México (1973-1978)

Maestría en Ciencias, especialidad Bioquímica., Departamento de Bioquímica, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN , México D.F., México (1978-1982)

Doctorado en Ciencias, especialidad Bioquímica., Departamento de Bioquímica, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, México (1982-1985)

Premios y Distinciones

"Distinción Universidad Nacional para Jóvenes Académicos 1994" en el área de Docencia en Ciencias Naturales, Universidad Nacional Autónoma de México., (10 de noviembre de 1994)


Ligas de Interés

Polytomella, an overview

Líneas de Investigación

Caracterización de los péptidos de tránsito de los amiloplastos de algas incoloras.: El alga incolora Polytomella parva ya no lleva a cabo funciones fotosintéticas, por lo que ha perdido la capacidad de crecer de forma autótrofa. En este microorganismo, existen organelos que provienen de cloroplastos ancestrales y que conocemos como amiloplastos o plástidos incoloros. Curiosamente, en esta alga incolora, los plástidos carecen de genoma, lo que indica que no existe síntesis de proteínas en el interior de estos organelos, por lo que todas aquellas proteínas que los constituyen, deben estar codificadas en el genoma nuclear y ser sintetizadas en el citosol. Muchas de estas proteínas contienen una señal de direccionamiento, conocida como péptido de tránsito, que las dirige hacia este compartimento celular. Estamos interesados en conocer las características de estos péptidos de tránsito y comparar su estructura y función con los que utiliza el alga verde Chlamydomonas reinhardtii (un pariente cercano de Polytomella) para internalizar proteínas al cloroplasto. Nos preguntamos si durante el proceso evolutivo en el cual los cloroplastos se transformaron a plástidos incoloros, también cambiaron las características de los péptidos de tránsito correspondientes.


Expresión alotópica de genes mitocondriales. : Otro de los intereses del grupo de investigación es la expresión alotópica. En esencia se refiere a expresar un gen mitocondrial en un compartimento celular diferente, en este caso el núcleo. La idea de este enfoque es relocalizar algún gen de interés en el núcleo para que éste se exprese y la proteína correspondiente se sintetice en el citosol y eventualmente se internalice a la mitocondria para posteriormente ensamblarse adecuadamente en el compartimento que le corresponde. Estos experimentos los llevamos a cabo con levadura, un modelo biológico propenso para hacer biología y genética molecular. Esta investigación podría ser relevante a largo plazo para desarrollar terapias génicas para el tratamiento de enfermedades mitocondriales cuyo origen se deba a mutaciones presentes en el genoma mitocondrial. En particular, hemos hecho contribuciones en este campo estudiando a la subunidad 2 de la citocromo c oxidasa (Cox2).


Relaciones estructura-función de los complejos mitocondriales: En el pasado, caracterizamos a varios componentes de la fosforilación oxidativa del alga incolora Polytomella parva, en particular, los complejos III, IV y V. Posteriormente centramos nuestro interés en estudiar a la ATP sintasa mitocondrial o complejo V. Descubrimos que en esta alga, la enzima forma un dímero muy estable que contiene varias subunidades presentes únicamente en el linaje de las algas clorofíceas, a las cuales denominamos subunidades ASA. En su momento, propusimos un modelo topológico de todas las subunidades que forman a esta enzima. La estructura tridimensional a alta resolución de toda la ATP sintasa de Polytomella, obtenida posteriormente por otro grupo de investigación, corroboró en gran medida nuestro modelo basado en experimentos bioquímicos. Actualmente, seguimos trabajando con la ATP sintasa del alga incolora, tratando de identificar y caracterizar a su proteína inhibidora natural.



Integrantes del Laboratorio

Miriam Vázquez Acevedo


Edificio Principal - Norte
Laboratorio 324
mvazquez@ifc.unam.mx
Tel. 25620

Estudiantes

Ostolga Chavarría Marcos (Doctorado)
• Doctorado(Programa de Doctorado en Ciencias Bioquímicas, UNAM)

mostolga@email.ifc.unam.mx
Tel. 55 56225620
Tutor: Diego González Halphen

Fuentes Hernández Sergio (Doctorado)
• Doctorado(Programa de Doctorado en Ciencias Bioquímicas, UNAM)

sfuentes@ifc.unam.mx
Tel. 56225620
Tutor: Diego González Halphen